7/13/2018 0 Comments グルコサミン 生合成 関数 カウント
タンパク質分子とその補欠分子団との間の結合は、糖タンパク質、ビリタンパク質、およびいくつかのヘムタンパク質における共有結合(電子共有結合)である. リポタンパク質、核タンパク質、およびいくつかのヘムタンパク質において、2つの成分は非共有結合によって連結されている。結合は、タンパク質の三次構造:水素結合、正および負に帯電した基間の塩橋、ジスルフィド結合、および疎水性基の相互作用の原因となる同じ力から生じる. メタロプロテイン(補欠分子族としての金属元素を有するタンパク質)では、金属イオンは、通常、種々の基が結合する中心を形成する. コンジュゲートされたタンパク質のいくつかは、血清中、ミルク中、および卵中に存在するので、前のセクションで言及されている。以下は、呼吸タンパク質および酵素を扱うセクションで議論される. ムコタンパク質および糖タンパク質中の補欠分子族は、通常4〜12個の糖分子を含むオリゴ糖(少数の単純糖分子からなる炭水化物)であり、最も一般的な糖は、ガラクトース、マンノース、グルコサミン、およびガラクトサミンである. いくつかのムコタンパク質は、通常、ペプチド鎖の異なる部分に結合したいくつかのオリゴ糖に20%以上の炭水化物を含む. mucoproteinという名称は、3〜4%以上の炭水化物を含むタンパク質に使用されます。炭水化物含量が3%未満である場合、タンパク質は時には糖タンパク質または単にタンパク質と呼ばれる. ムコタンパク質は、もともとムチンと呼ばれていた粘性の高いタンパク質で、唾液、胃液、およびその他の動物の分泌物に認められます. 軟骨のムコタンパク質は、コラーゲンと、グルクロン酸またはイズロン酸とアセチルヘキソサミンまたはアセチルガラクトサミンのいずれかのポリマーであるコンドロイチン硫酸との組み合わせによって形成される. コンドロイチン硫酸が共有結合によってコラーゲンに結合しているかどうかはまだ明らかではない. タンパク質とリポタンパク質およびプロテオリピドの脂質部分との間の結合は非共有結合である. 脂質のいくつかは、ペプチド鎖のメッシュ状配列に囲まれ、変性剤による鎖の展開の後にのみ反応することができるようになると考えられている. 血清中の - および - グロブリン分画中のリポタンパク質は水に可溶である(しかし有機溶媒には不溶性である)が、脂質含量が高いために、有機溶媒に可溶である。それらはプロテオリピドと呼ばれる. ヒト血清のリポタンパク質は分子量約1,300,000のマクログロブリンであり、その70%が脂質である。の脂質であり、約30%がリン脂質であり、40%のコレステロールおよびそれに由来する化合物である. それらの脂質含量のために、リポタンパク質は全てのタンパク質の最低密度(単位体積当たりの質量)を有し、通常、低密度リポタンパク質および高密度リポタンパク質(LDLおよびHDL)として分類され、.
グルコサミン 生合成 関数 カウント 日付着色されたリポタンパク質は、タンパク質とカロチノイドの組合せによって形成される. ロブスター、ザリガニ、および他の甲殻類の色素であるクラストシアシアニンは、カロチンに由来する化合物であるアスタキサンチンを含む. それらはカロテンから誘導され、ビタミンAの酸化により形成される化合物であるレチナールを含有する. ロドプシンにおいて、網膜の赤色色素であるレチナールのアルデヒド基(CHO)はオプシンのアミノ(NH 2)基と共有結合を形成し、タンパク質キャリア. 色覚は、レチナールの構造またはタンパク質キャリアの構造のいずれかにおいてロドプシンとは異なる、網膜におけるいくつかの視覚色素の存在によって媒介される. アメリカ化学会 重金属イオンがヒスチジン、システインまたはいくつかの他のアミノ酸のいくつかの側鎖に直接結合しているタンパク質は、メタロプロテインと呼ばれる. 2つのメタロプロテイン、トランスフェリンおよびセルロプラスミンは、血清のグロブリン画分に存在する。彼らはそれぞれ鉄と銅のキャリアとして働く. トランスフェリンは約80,000の分子量を有し、それぞれがチロシンに結合していると思われる第二鉄イオン(Fe 3+)を含む2つの同一サブユニットからなる. トランスフェリンのいくつかの遺伝的変異体がヒトにおいて生じることが知られている. 20〜22パーセントの鉄を含む別の鉄タンパク質、フェリチンは、鉄が動物に貯蔵される形態である。それは肝臓および脾臓から結晶形態で得られている. 鉄は、鉄(Fe 3+)から鉄(Fe 2+)状態への還元によって除去することができる. 鉄を含まないタンパク質、アポフェリチンは、鉄が取り込まれる前に体内で合成される. 、大気中の窒素、N 2をアミノ酸およびタンパク質に変換する細菌)は、種々のフェレドキシン. それらは、50〜100個のアミノ酸および鉄およびジスルフィド単位(FeS 2)の鎖を含む小さなタンパク質であり、硫黄原子のいくつかはシステインによって寄与している。他は硫化物イオンである(S2). フェレドキシン分子当たりのFeS2単位の数は、ほうれん草のフェレドキシン中の5個から特定の細菌のフェレドキシン中の10個まで変化する. セルロプラスミンは、151,000の分子量を有する銅含有グロブリンであり;分子は8つのサブユニットからなり、それぞれは1つの銅イオン.グルコサミン 生合成 関数 カウント 味方セルロプラスミンは有機体中の銅の主要な担体であるが、鉄含有グロブリントランスフェリンによって銅も輸送することができる. もう一つの銅含有タンパク質である銅 - 亜鉛スーパーオキシドジスムターゼ(以前はエリスロクプレインとして知られていた)が赤血球から単離された。それはまた、肝臓および脳においても見出されている. それらの銅含有量のために、セルロプラスミンおよび銅 - 亜鉛スーパーオキシドジスムターゼは、酸化還元反応において触媒活性を有する. 馬の腎臓には、亜鉛とカドミウムを含むタンパク質メタロチオネインが含まれています。どちらも硫黄に結合している. バナジウム - タンパク質複合体(ヘモバナジン)は、海洋無脊椎動物である鱗状体の黄緑色細胞(バナドーム)において驚くほど多量に見出されている. ヘムタンパク質は鉄を含有するが、プロテオミクスグループは鉄が非常にしっかりと結合している鉄 - ポルフィリン複合体であるため、通常金属タンパク質として分類されない. ヘムタンパク質の強烈な赤色または褐色は、鉄によって引き起こされるのではなく、複雑な環状構造であるポルフィリン. すべてのポルフィリン化合物は、410ナノメートルまたはそれに近い光を強く吸収する. ポルフィリンはメチン基(CH =)で互いに結合した4つのピロール環(1つの窒素と4つの炭素原子を含む5員閉鎖構造)からなり、. 鉄原子は2つの他の置換基と結合することができる。オキシヘモグロビンにおいて、一方の置換基はタンパク質担体のヒスチジンであり、他方は酸素分子である. いくつかのヘムタンパク質では、タンパク質はまた、ポルフィリンの側鎖に共有結合している. 暗色の皮膚、黒っぽい髪、およびメラノーマの腫瘍に見られる色素である色素タンパク質メラニンは、主要なすべての生物群に存在し、構造が著しく多様であるように見えます. ヒトにおいて、メラノサイトによって産生されるメラニンは、暗褐色(ユーメラニン)または淡赤色または黄色(フェオメラニン)であり得、. 異なるタイプは異なる経路を経て合成されるが、同じ初期段階でチロシンの酸化を共有する. ビリプロテインと呼ばれる緑色の色素タンパク質は、メスなどの多くの昆虫、および多くの鳥類の卵殻に見られる. ビリタンパク質は、胆汁色素ビリベルジンに由来し、これはポルフィリンから形成される。ビリベルジンは、4つのピロール環および4つのポルフィリンメチン基の3つを含む.グルコサミン 生合成 関数 カウント コマンド赤色藻類および青緑色藻類において大量のビリタンパク質が見出されている。赤色のタンパク質はフィコエリトリンと呼ばれ、青色のフィコシアニンビリン. com タンパク質溶液が核酸の溶液と混合されると、核酸のリン酸成分は、タンパク質の正に荷電したアンモニウム基(NH 3 +)と結合して、タンパク質核酸複合体を形成する. 細胞の核は、主にデオキシリボ核酸(DNA)および細胞質で主にリボ核酸(RNA)を含む。細胞の両方の部分もタンパク質を含む. 特異性のいくつかの証拠が存在する唯一の核タンパク質は、ヌクレオプロテーミン、ヌクレオシストン、およびいくつかのRNAおよびDNAウイルスである. ヌクレオプロパミンは、プロタミンが魚の精子細胞中に生じる形態である。胸腺およびエンドウ苗のヒストンおよび他の植物材料は明らかに主に核ヒストンとして存在する. 最もよく知られているRNAウイルスの1つであるタバコモザイクウイルス(TMV)は、. 158アミノ酸を含む約2,130の同一ペプチド鎖からなるウイルスタンパク質の完全配列が決定されている. 切り取った切片は、タンパク質分子に関連するヘリックスリボ核酸を、タンパク質分子当たり3ヌクレオチドの割合で示す. DNAは、ほとんどの細菌ウイルス(バクテリオファージ)およびいくつかの動物ウイルス. ファージタンパク質は酵素の混合物であり、したがって、ただ1つの核タンパク質のタンパク質部分とみなすことはできない. ヘモグロビンは、すべての脊椎動物および一部の無脊椎動物における酸素運搬体である. 明るい赤色であるオキシヘモグロビン(HbO 2)では、鉄イオン(Fe 2+)がポルフィリンの4つの窒素原子に結合している。他の2つの置換基は酸素分子であり、グロビンのヒスチジン、ヘモグロビンのタンパク質成分. デオキシヘモグロビン(デオキシ-Hb)は、その名称が意味するように、オキシヘモグロビンから酸素を除いたものである(i. ヘモグロビンの第一鉄イオンを酸化すると、第二鉄化合物、ヘモグロビンまたはフェリヘモグロビンとも呼ばれるメトヘモグロビン. オキシヘモグロビンの酸素は、ヘモグロビンがはるかに大きな親和性を有し、酸素が体組織に到達するのを妨げる一酸化炭素によって置換され得る. すべての哺乳類、鳥類、および他の多くの脊椎動物のヘモグロビンは、2本鎖および2本鎖の四量体である.グルコサミン 生合成 関数 カウント マイナス四量体の分子量は64,500であり;鎖の分子量はそれぞれおよそ16,100であり、4つのサブユニットは非共有結合相互作用によって互いに結合している. ヘミン(第二鉄ポルフィリン成分)をグロビン(タンパク質成分)から除去すると、それぞれが1つおよび1つの鎖からなる2つの分子のグロビンが得られる。グロビンの分子量は32,200. 天然のグロビンをヘミンのpH値8〜9でインキュベートすると、天然のヘモグロビンが再構成される. 哺乳動物の筋肉の赤色色素であるミオグロビンは、分子量16,000のモノマーである. 哺乳類のヘモグロビンは、そのアミノ酸組成が互いに異なり、したがってそれらの二次および三次構造が異なる. ラットおよびウマのヘモグロビンは非常に容易に結晶化するが、ヒト、ウシおよびヒツジのそれはより可溶性であるため、結晶化することは困難である. ヘモグロビン結晶の形状は種によって異なる。さらに、異なる種において異なる速度で分解および変性が起こる. ヒト新生児の血液には、ヘモグロビンの約20%が成人ヘモグロビン(ヘモグロビンA)であり、80%が胎児ヘモグロビン(ヘモグロビンF)であるという2つの異なるヘモグロビンが含まれていることが分かった。. 同じヘモグロビンFは、地中海周辺地域で発生率が高い貧血であるサラセミアに罹患している患者の血液中にも見出されている. ヘモグロビンFは、ヘモグロビンAと同様に、2つの鎖を含む。しかし、2つのチェーンは、2つの全く異なるチェーンに置き換えられています. 1949年に鎌状赤血球貧血を呈した黒人のヘモグロビンに電気泳動法を適用すると、新しいヘモグロビン(ヘモグロビンS)が発見された. それらは、 - または - 鎖のいずれかのアミノ酸組成において正常ヘモグロビンAとは異なる. 最も低い魚のいくつかのヘモグロビンは、1分子あたり1個の鉄原子を含むモノマーである.グルコサミン 生合成 関数 カウント 塗りつぶし緑色の植物はヘモグロビンを含まないが、レグヘモグロビンと呼ばれる赤色のタンパク質がマメ科植物の根粒に発見されている. それは根粒の窒素固定細菌によって生成されるようであり、アンモニアおよびアミノ酸への大気中の窒素の還元に関与する可能性がある. セルプラ(Serpula)属およびスピログラフィクス(Spirographis)属の海洋蠕虫の血液中に緑色の呼吸タンパク質であるクロロクロルリン(chlorocruorin)が見出されている. それは、エリスロクルーリンと同じ高分子量を有するが、その補欠分子族のヘモグロビンとは異なる. 赤色の金属タンパク質であるヘミエスリンは、門のSipunculaの海洋蠕虫において呼吸タンパク質として作用する. ヘモシアニンと呼ばれるこのタンパク質は、酸素と結合していないときは淡黄色であり、酸素と結合しているときは青色である.
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